Превращения аминокислот.

Реакции по аминогруппе.

1. Дезаминирование аминокислот.Во всех случаях NH₂-rpyппa аминокислоты освобождается в виде аммиака

Преобладающим являетсяокислительное дезаминирование(за исключением гистидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию).С наибольшей скоростью дезаминируется глутаминовая кислота.

2. Трансаминирование аминокислот -реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH₂—) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. БольшинствоL-аминокислот дезаминируется в организме путемтрансаминирования (переаминирования)с α-кетоглутаровой кислотой:

Ферменты - аминоферазы, или трансаминазы. Кофермент - пиридоксальфосфат (производное витамина В₆).

Клиническое значение определения активности трансаминаз.Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы-аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции:

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся деструкцией клеток, приводят к выходу трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, уже через 3- 5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АсАТ в сыворотке крови резко повышается (в 20-30 раз). Повышение уровня трансаминаз в сыворотке крови отмечено при некоторых заболеваниях мышц, в частности при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной мышечной дистрофии.